• Título:  AZOTOBACTER VINELANDII NITROGENASE: KINETICS OF NIF GENE EXPRESSION AND INSIGHTS INTO THE ROLES OF FDXN AND NIFQ IN FEMO-CO BIOSYNTHESIS
• Autor:  Jiménez Vicente, Emilio
• Universidad:  Universidad Politécnica de Madrid
• Departamento:  Biotecnología
• Fecha de Lectura:  22/09/2014
• Programa de doctorado:  Biotecnología y recursos genéticos de plantas y microorganismos asociados
• Dirección: 
  • RUBIO HERRERO, LUIS MANUEL (DIRECTOR)
• Tribunal: 
  • IMPERIAL RODENAS, JUAN (PRESIDENTE)
  • PALACIOS ALBERTI, JOSÉ MANUEL (SECRETARIO)
  • ESTEVE NUÑEZ, ABRAHAM (VOCAL)
  • Herrero Moreno, Antonia  (VOCAL)
  • Flores Garcia, Enrique (VOCAL)
• Descriptores: 
  • FIJACION BIOLOGICA DEL NITROGENO
• Fichero de tesis:
• Resumen:
  La nitrogenasa de molibdeno es la enzima responsable de la mayor parte de la fijación biológica de nitrógeno (FBN) en la biosfera. Debido a su gran importancia agronómica, ha sido sometida a profundos estudios genéticos y bioquímicos. La nitrogenasa de Mo contiene en su sitio activo un cofactor de hierro y molibdeno único en la naturaleza (FeMo-co) que consiste en un núcleo de 7 Fe, 1 Mo, 1 C y 9 S coordinados al ácido orgánico homocitrato. La biosíntesis de FeMo-co ocurre fuera de la nitrogenasa a través de una compleja y altamente regulada ruta que involucra proteínas que actúan como armazón molecular, proteínas transportadoras de grupos metálicos y enzimas que aportan sustratos en la apropiada forma bioquímica. Factores de regulación controlan especifica e intensamente los niveles de acumulación de todos estos componentes. La inserción de FeMo-co dentro de apo-NifDK con P-cluster ya insertados desemboca en la reconstitución de la nitrogenasa. Investigación de la biosíntesis de FeMo-co ha revelado nuevas reacción químicas de radicales y nuevas funciones de grupos Fe-S en biología. Abstract The Molybdenum-nitrogenase is responsible for most biological nitrogen fixation activity (BNF) in the biosphere. Due to its great agronomical importance, it has been the subject of profound genetic and biochemical studies. The Mo nitrogenase carries at its active site a unique iron-molybdenum cofactor (FeMo-co) that consists of an inorganic 7 Fe, 1 Mo, 1 C, 9 S core coordinated to the organic acid homocitrate. Biosynthesis of FeMo-co occurs outside nitrogenase through a complex and highly regulated pathway involving proteins acting as molecular scaffolds, metallocluster carriers or enzymes that provide substrates in appropriate chemical forms. Specific expression regulatory factors tightly control the accumulation levels of all these other components. Insertion of FeMo-co into a P-cluster containing apo-NifDK polypeptide results in nitrogenase reconstitution. Investigation of FeMo-co biosynthesis has uncovered new radical chemistry reactions and new roles for Fe-S clusters in biology.