Tesis doctorales: TESEO

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Ministerio de Universidades - Gobierno de España

Título: CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL DE PÉPTIDOS DE LOS DOMINIOS TERMINALES DE LA ISTONA H1
Autor: VILA UJALDÓN, ROGER
Universidad: Universidad Autónoma de Barcelona
Departamento: BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR
Fecha de Lectura: 13/07/2001
Programa de doctorado: Bioquímica y biología molecular
Dirección:
- Suau León, Pere (DIRECTOR)
- Ponte Marull, Inmaculada (CODIRECTOR)
Tribunal:
- MEZQUITA PLÁ, CRISTÓBAL (PRESIDENTE)
- Farrés Vicén, Jaume (SECRETARIO)
- CORNUDELLA MIR, LUIS (VOCAL)
- Roca Bosch, Joaquim (VOCAL)
- DABAN ALAÑA JOAN RAMÓN (VOCAL)
Descriptores:
- QUIMICA
- BIOQUIMICA
- PROTEINAS
- PEPTIDOS
- ACIDOS NUCLEICOS
Marcador: https://www.educacion.gob.es/teseo/mostrarRef.do?ref=253053Añadir a favoritos.
Resumen:
La histona H1 es la proteína responsable de la formación de la superestructura de la cromatina. Esta proteína está formada por tres dominios: una región globular central flanquedad por colas N- y C-terminales hidrofilicas y básicas, muy ricas en lisina, alanina y prolina. Mediante técnicas de dicroísmo circular DC, resonancia magnética nuclear de protón de doble dimensión RMN-2D y espectroscopia de infrarrojo FTIR, se ha estudiado al estructura de péptidos de los dominios N- y C-terminales de los subtipos H1º y H1e, en distintas condiciones: en disolución auosa, en presencia de 2,2,2,-trifluoroetanol TFE y en presencia de DNA. Los péptidos estudiados son; NH1m de 20 residuos, que corresponde a todo el dominio N-terminal de la H1º, idéntico en ratón y humano, y NH2 correspondiente a los residuos 8-30 de la misma proteína. CH1 corresponde a los residuos 99-121, incluidos en el dominio C-terminal de la H1º, idénticos en ratón y rata. NE-1 corresponde a los residuos 15-36 del dominio N-terminal de la H1e de ratón. Los estudios de DC y RMN-2D de protón revelan que ninguno de los péptidos de la histona H1 estudiados se encuentra estructurado de forma estable en disolución auosa. En 90% de TFE, en cambio, los cuatro péptidos adquieren un porcentaje subsatancial de estructura secundaria, especialmente hélice alfa. Concretamente, NE-1 se estructura en dos hélices alfa anfipáticas separadas por dos glicinas. Este doblete de glicinas define uan zona flexible que provoca libertad de movimientos de las dos hélices. El dominio N-terminal de la H1º, según se desprende de nuestros resultados con NH-1 t -NH-2, carece de estructura en su mitad N-terminal y del residuo 11 a 23 se estructura en una hélice alfa. CH-1 se estructura en una hélice alfa anfipática del residuo 100 a 116. Sin embargo,parece que los primeros 4 residuos forman una hélice 3 10. El motivo TPKK de su extremo C-terminal se estructura en un gir

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